Protein dan Enzim 🧬

1. Protein: Blok Bangunan Kehidupan

Protein adalah biomolekul yang paling beragam fungsinya dan paling melimpah dalam sel. Mereka bertindak sebagai enzim, pengangkut, antibodi, hormon, dan komponen struktural.

A. Asam Amino: Unit Dasar

Protein adalah polimer yang tersusun dari monomer asam amino.

Ada 20 jenis asam amino standar yang digunakan untuk membuat protein.
Struktur dasar setiap asam amino terdiri dari atom karbon-alfa ($\text{C}\alpha$) yang terikat pada:
1. Gugus amino ($\text{-NH}_2$).
2. Gugus karboksil ($\text{-COOH}$).
3. Atom hidrogen ($\text{-H}$).
4. Rantai samping (Gugus R).
Gugus R inilah yang membedakan satu asam amino dari yang lain dan menentukan sifat kimianya (polar, non-polar, bermuatan positif, atau negatif).

B. Ikatan Peptida

Asam amino dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida, yang terbentuk melalui reaksi kondensasi (pelepasan molekul air) antara gugus karboksil satu asam amino dan gugus amino asam amino berikutnya. Rantai panjang yang terbentuk disebut polipeptida.

2. Empat Tingkat Struktur Protein

Fungsi protein ditentukan sepenuhnya oleh struktur tiga dimensi (3D) spesifiknya. Strukturnya diuraikan dalam empat tingkat hirarki:

1. Struktur Primer (Urutan)

Ini adalah urutan linear asam amino spesifik yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Urutan ini ditentukan oleh informasi genetik (DNA).
Perubahan sekecil apa pun pada struktur primer (misalnya, penggantian satu asam amino) dapat mengubah struktur 3D dan fungsi protein secara drastis (contoh: Anemia Sel Sabit).

2. Struktur Sekunder (Lipatan Lokal)

Struktur sekunder terbentuk dari interaksi ikatan hidrogen antara atom tulang punggung polipeptida (bukan gugus R).
Bentuk paling umum adalah:
- $\alpha$-Heliks: Rantai melilit seperti pegas, stabil berkat ikatan hidrogen setiap empat residu.
- $\beta$-Sheet (Lembaran $\beta$): Rantai melipat kembali pada dirinya sendiri, membentuk struktur datar seperti lembaran yang diikat oleh ikatan hidrogen antar-segmen yang berdekatan.

3. Struktur Tersier (Bentuk 3D Utuh)

Ini adalah bentuk 3D keseluruhan dari satu rantai polipeptida tunggal.
Struktur ini distabilkan oleh berbagai interaksi antara Gugus R yang jauh, termasuk: ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan hidrogen, dan interaksi hidrofobik.
Struktur tersier ini yang menentukan fungsi biologis spesifik protein.

4. Struktur Kuartener (Kompleks Subunit)

Ini adalah susunan spasial dari dua atau lebih rantai polipeptida (subunit) yang berinteraksi secara non-kovalen.
Contoh klasik adalah Hemoglobin, yang terdiri dari empat subunit protein terpisah.

3. Enzim: Katalisator Biologis

Enzim adalah protein fungsional yang bertindak sebagai katalis biologis; mereka mempercepat laju reaksi kimia hingga jutaan kali lipat tanpa ikut habis terpakai dalam reaksi.

A. Mekanisme Kerja Enzim

Enzim bekerja dengan menurunkan energi aktivasi ($E_a$) yang diperlukan bagi reaktan (disebut substrat) untuk mencapai keadaan transisi dan membentuk produk. Enzim tidak mengubah energi bebas ($\Delta G$) reaksi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi; mereka hanya mempercepat pencapaian kesetimbangan.

B. Situs Aktif

Setiap enzim memiliki area 3D unik yang disebut situs aktif, tempat substrat berikatan dan reaksi katalitik terjadi.
Kekhasan bentuk dan muatan situs aktif ini menjadikan enzim sangat spesifik terhadap substratnya.

C. Model Interaksi Substrat

Model Kunci-Gembok (Lock-and-Key): Mengasumsikan situs aktif sudah sangat kaku dan persis cocok dengan bentuk substratnya. (Model lama, kurang akurat).
Model Induksi Pasangan (Induced Fit): Begitu substrat berikatan, situs aktif sedikit berubah bentuk (beradaptasi) agar lebih pas dengan substrat, yang pada akhirnya memicu reaksi katalitik. Ini adalah model yang paling diterima saat ini.

D. Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Aktivitas enzim sangat sensitif terhadap lingkungan seluler:

Faktor	Pengaruh	Keterangan Rinci
Suhu	Peningkatan suhu mempercepat reaksi (sesuai hukum fisika), tetapi hanya sampai titik optimal.	Suhu tinggi di atas titik optimal menyebabkan denaturasi (kerusakan struktur 3D) protein dan hilangnya fungsi.
pH	Setiap enzim memiliki pH optimal yang sempit.	Perubahan $\text{pH}$ yang ekstrem mengubah status ionisasi gugus R asam amino pada situs aktif, mengganggu ikatan dan mencegah pengikatan substrat.
Konsentrasi Substrat	Peningkatan konsentrasi substrat akan meningkatkan laju reaksi hingga batas maksimum ($V_{maks}$).	Setelah $V_{maks}$ tercapai, semua situs aktif enzim telah jenuh (terisi), dan penambahan substrat tidak lagi meningkatkan laju.
Inhibitor	Molekul yang mengurangi aktivitas enzim.	Dapat berupa Inhibitor Kompetitif (bersaing dengan substrat untuk situs aktif) atau Inhibitor Non-Kompetitif (berikatan di tempat lain, mengubah bentuk situs aktif).

4. Kinetika Enzim

Kinetika enzim adalah studi kuantitatif tentang laju reaksi yang dikatalisis enzim.

A. Persamaan Michaelis-Menten

Persamaan fundamental untuk menjelaskan kinetika enzim:

$$v_0 = \frac{V_{\text{maks}} [S]}{K_m + [S]}$$

$v_0$: Laju awal reaksi.
$[S]$: Konsentrasi substrat.
$V_{\text{maks}}$ (Kecepatan Maksimum): Laju reaksi maksimum saat semua situs aktif telah jenuh.
$K_m$ (Konstanta Michaelis): Konsentrasi substrat yang menghasilkan laju reaksi sebesar $1/2 \ V_{\text{maks}}$. $K_m$ adalah indikator afinitas enzim terhadap substratnya (semakin rendah $K_m$, semakin tinggi afinitasnya).